Coagulación sanguínea hemostasia bitcoin argentina

Para que ocurra la hemostasia, las plaquetas deben adherirse al colágeno expuesto, liberar el contenido de sus gránulos y agregarse. Las plaquetas contienen varios tipos diferentes de gránulos, cada uno de los cuales almacena y secreta numerosos compuestos y moléculas necesarios para las funciones de las plaquetas. De hecho, más de 300 moléculas distintas se han caracterizado en los diferentes gránulos de plaquetas. Los gránulos densos de plaquetas contienen principalmente moléculas pequeñas como el nucleótido, ADP y el neurotransmisor / hormona, la serotonina. Los gránulos α de plaquetas contienen principalmente proteínas como el factor de marca von Willebrand (vwf), el fibrinógeno, el factor V, el factor plaquetario 4 (PF4) y varios factores de crecimiento (p. Ej., PDGF, FGF y VEGF). Los lisosomas plaquetarios también representan una categoría de vesículas secretoras que contienen numerosas enzimas hidrolíticas.

La adhesión de las plaquetas al colágeno expuesto en las superficies de las células endoteliales está mediada por vwf. Las deficiencias hereditarias de vwf son las causas de la enfermedad de von willebrand, (vwd) (ver también más abajo para más detalles). La función de vwf es actuar como un puente entre un complejo de glicoproteínas específico en la superficie de las plaquetas (gpib-GPIX-GPV) y la información de fibrillas de colágeno sobre bitcoin. La parte gpib del complejo está compuesta por dos proteínas, gpibα y gpibβ codificadas por genes separados. La importancia de esta interacción entre vwf y el complejo de plaquetas gpib-GPIX-GPV se demuestra por la herencia de los trastornos hemorrágicos causados ​​por defectos en tres de las cuatro proteínas del complejo, la más común de las cuales es el síndrome de bernard-soulier (también llamado síndrome de plaquetas gigantes).

(PIP 2) que conduce a la formación de trisfosfato de inositol (IP 3) y diacilglicerol (DAG). IP 3 induce la liberación de almacenes intracelulares de ca 2+, y DAG activa las quinasas del ticker vivo del precio de bitcoin de la familia de la proteína quinasa C (PKC). Varias de las isoformas de la PKC están involucradas en las funciones de las plaquetas, incluidas pkcα, pkcβ, pkcδ y pkcθ. Las proteínas G de tipo G 12/13 activan a su vez las pequeñas proteínas rho G monoméricas.

La activación de las isoformas de PKC conduce a numerosos efectos dentro de las plaquetas, siendo la activación de la liberación de gránulos una importancia significativa. Las isoformas de PKC activadas a su vez fosforilan y activan múltiples proteínas involucradas en la secreción de gránulos de plaquetas. Estas proteínas incluyen miembros de la familia de fosfatidilinositol-5-fosfato 4-quinasa tipo 2, varias proteínas asociadas al citoesqueleto [e.G. Plekstrin y sustrato de proteína cinasa C rica en alanina myristoylated (codificado por el gen MARCKS)], y varias proteínas complejas de SNARE.

Una molécula granular densa importante es ADP. La liberación de ADP conduce a una mayor estimulación de las plaquetas, lo que aumenta la cascada de activación general. El importante papel de la ADP en la activación de las plaquetas puede apreciarse mediante el uso del antagonista del receptor de ADP (P2Y 12), plavix® (clopidogrel), en el control de la trombosis (ver más abajo). ADP también modifica las membranas plaquetarias, lo que conduce a la exposición del complejo receptor de glicoproteína plaquetaria: gpiib-gpiiia. GPIIb-gpiiia constituye un receptor para vwf y fibrinógeno, lo que resulta en la agregación plaquetaria inducida por fibrinógeno. El complejo gpiib-gpiiia es un miembro de la familia de integrinas de receptores de superficie celular que interactúan con la mejor matriz extracelular de la aplicación de minería de bitcoin. El complejo gpiib-gpiiia también se llama integrina α2bβ3. La importancia de la gpiib-gpiiia en la activación y coagulación de las plaquetas se demuestra por el hecho de que los trastornos hemorrágicos se deben a defectos hereditarios en este complejo de glicoproteínas. La disfunción plaquetaria hereditaria más comúnmente es la trombastenia de Glanzmann que resulta de defectos en la proteína gpiib de este complejo. Además, la importancia de este complejo en la hemostasia general se demuestra mediante el uso de anticuerpos que bloquean este receptor como anticoagulantes (p. Ej. ReoPro®, abciximab: ver más abajo).

Vías de señalización implicadas en la regulación de la activación plaquetaria. La regulación de la activación plaquetaria se produce a través de la interacción de numerosas moléculas efectoras con receptores presentes en las membranas plasmáticas de las plaquetas. Varios receptores importantes son las glicoproteínas gpib-GPIX-GPV y gpiib-gpiiia como se describió anteriormente. Numerosos receptores acoplados a la proteína G (gpcrs) también están involucrados en las funciones plaquetarias. Se muestran cinco gpcrs diferentes, sus respectivos ligandos y breves representaciones de sus vías de transducción de señales. El receptor de prostaciclina es IP. El receptor de trombina representado es el receptor 1 activado por proteasa (PAR-1). Se sabe que PAR-1 activa tanto las tarifas de agrupación de bitcoins proteínas G heterotriméricas de tipo G q como de G 12/13. El receptor plaquetario de serotonina es 5HT 2A. El receptor de tromboxano (TXA 2) es TP. El receptor de ADP plaquetario es P2Y 12. Aunque es complejo, las vías de señalización completas no se muestran por simplicidad. Rho representa un miembro típico de la familia rho de proteínas G monoméricas. Las subunidades β y γ de la proteína G heterotrimérica de tipo G asociadas con el receptor de ADP pueden activar la quinasa, PI3K, mientras que la subunidad α inhibe simultáneamente la activación de la adenilato ciclasa. NOS es sintasa de óxido nítrico. Volver a la cima

La bradiquinina es un péptido vasoactivo de 9 aminoácidos que induce vasodilatación y aumenta la permeabilidad vascular. La calicreína tisular activada escinde la lisil-bradiquinina (también llamada calidina) de la LMWK. La lisil-bradicinina es bradiquinina con un residuo de lisina en el extremo N, lo que la convierte en un péptido vasoactivo de 10 aminoácidos. Sus actividades son esencialmente idénticas a las de la bradiquinina. La bradiquinina se metaboliza por tres enzimas diferentes de la familia de las metaloproteasas. La actividad de la enzima convertidora de angiotensina (ACE) en la bradicinina representa la principal vía de degradación que transforma la bradicinina en su bradiquinina, el metabolito inactivo final (1-5). La aminopeptidasa P (APP) es la siguiente enzima más importante involucrada en la degradación de la bradiquinina que convierte la bradicinina en un péptido inactivo llamado bradiquinina (2–9). La bradiquinina (2-9) se degrada aún más por la dipeptidil peptidasa IV en bradicinina (4-9). Diversas carboxipeptidasas (denominadas colectivamente como cininasa I), convierten la bradicinina en des-arg (9) -bradiquinina.

La bradicinina y la bradiquinina des-arg (9) funcionan al unirse a uno de los dos receptores identificados como receptor de bradiquinina tipo 1 (B1, B1R, B 1) y receptor de bradiquinina tipo 2 (B2, B2R, B 2). El gen del receptor B1 (BDKRB1) está ubicado en el cromosoma 14q32.2 y se compone de cómo obtener bitcoin libre de 3 exones que codifican una proteína de 353 aminoácidos. El gen del receptor B2 (BDKRB2) también se encuentra en el cromosoma 14q32.2 y está compuesto por 3 exones que codifican una proteína de 391 aminoácidos. El receptor primario para las respuestas de bradiquinina es el receptor B2. El ligando primario para el receptor B1 es la bradiquinina des-arg (9). Se ha demostrado que tanto el receptor B1 como el receptor B2 activan las proteínas G tipo G i y las proteínas G tipo G q. Sin embargo, el resultado predominante de la activación del receptor B1 es la activación de G i y el de la activación del receptor B2 es la activación de G q. El G activo q da como resultado la activación de plcβ y la posterior producción de DAG e IP 3 a partir de la PIP asociada a la membrana 2. En las células endoteliales, la IP3 resultante se une a los receptores en el retículo endoplásmico, lo que lleva a la liberación de ca 2+ almacenado. El aumento de ca 2+ citoplasmático activa las subunidades de calmodulina de la óxido nítrico sintasa endotelial (enos). El enos activo produce óxido nítrico (NO) que se difunde al músculo liso subyacente, lo que lleva a su relajación y vasodilatación. Cuando el B1 (o el receptor B2) activa la proteína G asociada al tipo G i, el resultado es la activación de PLA 2, pero el efecto neto también es la relajación del músculo liso y la vasodilatación.

Mecanismo de activación tpa de la ruptura del coágulo de fibrina. La liberación del activador del plasminógeno tisular (tpa) de las células endoteliales vasculares conduce al inicio de la disolución de los coágulos de fibrina. Los niveles bajos de tpa circulante se mantienen inactivos mediante la interacción con varios inhibidores, donde el inhibidor-1 y -2 del activador del plasminógeno (PAI-1 y PAI-2) son los más significativos. El TPA también se elimina de la circulación por la captación de células hepáticas. La enzima que disuelve el coágulo, el plasminógeno, se une al coágulo de fibrina como el zimógeno inactivo. Una vez que el tpa interactúa con el plasminógeno, hidroliza la proteína que libera a la plasmina catalíticamente activa. La plasmina luego puede hidrolizar los polímeros de fibrina reticulados del coágulo, lo que resulta en su disolución (descomposición). El exceso de plasmina se controla de la actividad excesiva a través de la interacción, en el plasma, con inhibidores de la plasmina, como la α 2-antiplasmina. Volver a la cima

Squibb) es un inhibidor irreversible de los receptores de ADP en las membranas plaquetarias bitcoin presentación ppt. El receptor de ADP plaquetario primario es un miembro de la familia de receptores purinérgicos acoplados a proteína G (GPCR) identificado como el receptor P2Y12. Además de P2Y 12, las plaquetas expresan el receptor P2Y1, sin embargo, el papel de P2Y1 en la activación de las plaquetas no es tan importante como lo es para el receptor P2Y12. Cuando ADP se une al receptor P2Y 12 en las plaquetas, son

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